Selen w żywieniu świń (cz. I)
Wszystkie organizmy żywe wymagają do normalnego funkcjonowania makro- i mikroelementów. Do składników mineralnych, które są potrzebne w małych ilościach (mikroelementy) należy selen (Se). Spełnia on szereg funkcji w organizmach żywych i jest niezbędny w procesach wzrostu i rozrodu.
W organizmie zwierząt Se w dużych ilości występuje w wytworach skóry, w których wbudowywany jest w miejsce siarki w aminokwasach siarkowych. Selen został odkryty w 1817 r. przez szwedzkiego chemika Berzeliusa i do 1957 r. był uważany za pierwiastek toksyczny.
Jako składnik enzymu peroksydazy glutationowej (GSH-Px) selen ma działanie synergistycznie z witaminą E i uczestniczy jako przeciwutleniacz w ochronie komórkowych i subkomórkowych struktur przed uszkodzeniem nadtlenkami. Około 40% całego Se u szczurów znajduje się w GSH-Px, która zawiera 4 atomy selenu. W systemie antyoksydacyjny witamina E jest pierwszą linią obrony, selen jako składnik peroksydazy (GSH-Px) drugą. Selen zmniejsza zapotrzebowanie na witaminę E (może ją częściowo zastępować), co wynika z podobieństwa funkcji (przeciwutleniacze). Natomiast wysoki poziom witaminy E w mieszankach, z uwagi na inne niż właściwości przeciwutleniające funkcje tego mikroelementu, nie eliminuje konieczności dodawania selenu do dawek. Poprzez wpływ na właściwe funkcjonowanie trzustki Se wpływa na normalne trawienie tłuszczu i właściwą absorpcję witaminy E z jelit.
Ważną funkcją selenu jest udział w metabolizmie hormonów tarczycy. Jako białko selenowe bierze udział w procesach spermatogenezy; odgrywa również pewną rolę w metabolizmie RNA. Razem z witaminą E selen potrzebny jest do prawidłowego funkcjonowania układu immunologicznego. Chroni organizm przed zatruciami metalami ciężkimi (Cd, Hg, Ag, Pb). Selen ponadto działa ochronnie przed promieniowaniem jonizującym i nitrozoaminami. Zaobserwowano działanie antynowotworowe selenu, które jest prawdopodobnie konsekwencją wyżej wymienionych funkcji.
Udział selenu w budowie ważnych białek enzymatycznych stanowi istotną rolę tego pierwiastka. Wykryto także pojedyncze białka, tzw. selenoproteiny. Wyróżnia się 3 łówne rodziny enzymów, w budowie których uczestniczy selen. Są to: peroksydazy glutationowe, dejonidazy jodotyroninowe i reduktazy tioredoksynowe. Pierwszą ważną rodziną enzymów zawierających selen są peroksydazy glutationowe. Ogólną funkcją peroksydaz jest redukcja nadtlenku wodoru (H2O2) lub organicznych nadtlenków z użyciem glutationu zredukowanego jako donora elektronów. Znanych jest kilka odmian enzymu peroksydazy glutationowej, w zależności od tkanki, w której spełnia swoje funkcje. Kolejną ważną rodziną enzymów zawierających selen są reduktazy tioredoksynowe. Ich głównym zadaniem jest redukcja tioredoksyn oraz białkowych disulfidów. Dejonidazy jodotyroninowe pełnią kluczową rolę w konwersji hormonów tarczycy. Aktywują lub deaktywują hormony tyroidowe poprzez usuwanie jodu. Biorą także udział w syntezie DNA oraz wpływają na proces apoptozy.
Inne białka selenowe (selenoproteiny) pełnią różne funkcje, a ich rola nie jest do końca poznana. Spośród szeregu odkrytych selenoprotein najlepiej poznaną oraz najważniejszą wydaje się być selenoproteina P. Enzym ten produkowany jest w hepatocytach. Występująca w plazmie krwi selenoproteina P ma zdolność do wiązana metali ciężkich, co tłumaczy ochronne działanie selenu w zatruciach metalami ciężkimi (kadmem, rtęcią i łowiem). Znane są również inne selenoproteiny, ale ich wszystkie funkcje nie są jeszcze dobrze poznane.
U zwierząt monogastrycznych selen jest wchłaniany w jelicie cienkim oraz w jelicie ślepym i okrężnicy. Świnie charakteryzują się dobrą absorpcją tego pierwiastka. U trzody chlewnej ok. 77% Se w postaci seleninu jest absorbowane, podczas gdy u owiec tylko ok. 29%. Po wchłonięciu selen przechodzi do erytrocytów lub wiąże się z białkami osocza. Na absorpcję tego mikroelementu ma wpływ poziom białka ogólnego, metioniny, witaminy E i A oraz obecność antyoksydantów. Do inhibitorów selenu należą kadm i rtęć oraz duże ilości siarki.
Metabolizm selenu w organizmie jest bardzo złożony i zależy głównie od formy, w jakiej dostaje się do organizmu i może być przyswajany w formie organicznej i nieorganicznej. Do form nieorganicznych należą selenian oraz selenin sodu, zaś do form organicznych możemy zaliczyć selenometioninę (SeMet) oraz selenocysteinę (SeCys). Seleniny, seleniany, SeMet i SeCys są redukowane do selenowodoru (H2Se). Z selenowodoru (H2Se) powstaje selenocysteina, która jest aktywną formą wykorzystywaną w syntezie białek selenowych. Wydaję się, że z punktu widzenia metabolizmu występują różnice pomiędzy SeMet a SeCys na korzyść tej pierwszej. W przypadku elenometioniny dodatkowo poza opisanym mechanizmem jest ona wbudowywana do białek mięśni tworząc pulę rezerwową selenu, wykorzystywaną w warunkach dużego zapotrzebowania powodowanego przez stres (np. oksydacyjny). Ponadto uwalniana z takich białek w wyniku katabolizmu selenometionina jest wykorzystywana poprzez przekształcenie w selenowodór do produkcji selenocysteiny (Roman i in. 2014). Tak więc selenometionina tak samo jak metionina może być bezpośrednio wbudowywana do białek ciała, a organicznie związany selen stanowi formę magazynową. Ponadto selenometionina zarówno z tkanek, jak i z dawek jest źródłem selenu do syntezy peroksydazy glutationowej i innych białek selenowych. Opisany mechanizm przemian różnych związków selenu jest istotny z praktycznego punku widzenia, ponieważ częściowo tłumaczy różnice występujące w efektywności różnych organicznych związków selenu obserwowane w praktyce. Biodostępność selenometioniny w porównaniu z nieorganicznymi formami selenu wynosi 120-150% (Ammerman i in. 1995). Obecnie najlepiej przebadaną organiczną formą selenu jest selenometionina, natomiast efektywność innych form tego mikroelementu wymaga dalszych badań. Wyniki badań wskazują, że efektywność selenocysteiny jest generalnie podobna do nieorganicznych form Se (Schrauzer 2006, Surai i in. 2018).
Selen jest zatrzymywany w różnych tkankach świń w zależności od ilości i źródła tego pierwiastka. Największa ilość selenu występuje w nerkach, które zawierają 15-20 razy więcej Se niż najuboższe w ten mikroelement mięśnie. Wraz ze wzrostem pobrania selenu zwiększa się aktywność peroksydazy glutationowej, ale zmiany aktywności tego enzymu zależą od jego rodzaju (umiejscowienie w różnych tkankach).
Krzysztof Lipiński
Katedra Żywienia Zwierząt i Paszoznawstwa
Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie
